13. Juli 2015: Preise im Erfinderwettbewerb
Im Rahmen des Erfinderwettbewerbs der Ruhr-Universität Bochum werden jährlich die drei aussichtsreichsten Erfindungen der RUB prämiert. Die Preisverleihung wurde vom Prorektor für Forschung, Transfer und wissenschaftlichen Nachwuchs, Prof. Dr. Andreas Ostendorf am 13. Juli im Beckmanns Hof vorgenommen. Die jeweils mit 1.000 € dotierten Preise wurden an Forscher aus den Bereichen der Biologie und der Chemie verliehen.
Ein neuer quatenärer Kokatalysator für die effiziente photokatalytische Wasserspaltung
Prof. Dr. Martin Muhler, Dr. Wilma Busser und Dr. Bastian T. Mei entwickelten diesen neuen Katalysator. In dieser Erfindung wird eine anwenderfreundliche Synthese eines oxidischen ternären molybdänhaltigen Kokatalysators beschrieben, dessen Aktivität und Stabilität in der photokatalytischen Spaltung von Wasser unter Verwendung von Ga2O3 mit etablierten edelmetallhaltigen RhxCr2-xO3-Kokatalysatoren vergleichbar ist. Der Katalysator ist relativ kostengünstig in der Herstellung, einfach regenerierbar und ermöglicht eine effiziente Wasserspaltung bzw. Wasserstoffproduktion.
Metallboride als Elektrokatalysatoren für die Sauerstoffevolution
Die ökonomische und umweltverträgliche Verfügbarkeit der Wasserstoffproduktion durch Wasserspaltung mit Energie aus grünen und erneuerbaren Quellen zu erzielen, ist der Schlüssel zur Wasserstoffökonomie. Platingruppenmetalle und deren Oxide sind die state-of-the art Katalysatoren in der Wasserspaltung und in Brennstoffzellen, was den wesentlichen Knackpunkt im Hinblick auf die Kosten und die Verfügbarkeit darstellt. Bei der Erfindung handelt es sich um nicht-edelmetallhaltige Katalysatoren, die die teuren auf Platingruppenmetalle basierenden ersetzen können. Die neuen Katalysatoren ermöglichen eine kostengünstige Wasserspaltung und können auch in reversiblen Brennstoffzellen / Elektrolyseursystemen und auch reversiblen Metall-Luft-Batterien eingesetzt werden. Erfinder sind sind Dr. Justus Masa, Prof. Dr. Wolfgang Schuhmann und Prof. Dr. Martin Muhler.
Verwendung von Colicin-DNase-Domänen zur Immobilisierung von Proteinen für bioanalytische und biokatalytische Anwendungen
Viele bioanalytische, molekular-diagnostische und biokatalytische Verfahren erfordern die stabile Immobilisierung von Proteinen auf Oberflächen. Dies geschieht häufig über „Adaptermoleküle“, die in der Lage sind, bestimmte Proteine einer komplexen biologischen Flüssigkeit zu erkennen und diese selektiv auf der Oberfläche zu verankern. Prof. Dr. Matthias Rögner, Dr. Marc M. Nowaczyk und Dr. Kai U. Cormann veränderten die biochemischen und physikalischen Eigenschaften ausgewählter Adaptermoleküle (Colicin-DNase-Domänen) so, dass eine verbesserte Spezifität in Verbindung mit einer extrem hohen Stabilität der Immobilisierung erreicht werden konnte. Das erfindungsgemäße System vereint Vorteile von etablierten kovalenten und nicht-kovalenten Immobilisierungsverfahren und ermöglicht weiterhin die Erzeugung und Analyse von Nanostrukturen aus mehreren Proteinuntereinheiten, wie sie bspw. in fehlgesteuerten Signalkaskaden von Krebszellen auftreten.